微管蛋白的介绍

　　tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)。这两种亚基有35～40%的氨基酸序列同源，表明编码它们的基因可能是由同一原始祖先演变而来。另外，这两种微管蛋白与细菌中一种叫作FtsZ的GTPase(分子量为40kDa)同源，这种酶具有和微管蛋白相似的功能，能够聚合并且参与细胞分裂。α和β微管蛋白的亚基都是直径为4nm的球形分子，它们组成的异源二聚体的长度为8nm。α和β微管蛋白各有一个GTP结合位点, 位于α亚基上的GTP结合位点，是不可逆的结合位点，结合上去的GTP不能被水解，也不能被GDP替换。位于β亚基上的GTP结合位点结合GTP后能够被水解成GDP，所以这个位点又称为可交换的位点(exchangeable site，E位点)。还有一种微管蛋白，即γ微管蛋白，不是微管的组成成分，但是参与微管的组装。长期以来，Tubulin一直被认为是真核生物特异性的。然而，最近，已显示几种原核蛋白与微管蛋白有关。

微管蛋白的结构

　　是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5万。微管蛋白具有专一性地与某些抗有丝分裂药剂，如秋水仙碱(colchicine)、长春花碱和鬼臼素等相结合。一旦与秋水仙碱相结合后就阻止了α-、β-微管蛋白(亚单位)聚合成微管蛋白质，从而完全失去形成微管的功能。微管蛋白对于保持细胞形状、运动、胞内物质运输起到了不可或缺的作用。

微管蛋白的功能

　　α-和β-微管蛋白聚合成动态微管，这些亚基是微酸性的，等电点在5.2和5.8之间。在真核生物中，微管是细胞骨架的主要成分之一，并且在许多过程中起作用，包括结构支持，细胞内转运和DNA分离。

　　为了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的（+）末端。β-微管蛋白亚基暴露在微管的正端，而α-微管蛋白亚基暴露在负端。在将二聚体掺入微管后，与β-微管蛋白亚基结合的GTP分子最终通过沿着微管原丝的二聚体间接触水解成GDP。微管蛋白二聚体的β-微管蛋白成员是否与GTP或GDP结合会影响微管中二聚体的稳定性。与GTP结合的二聚体倾向于组装成微管，而与GDP结合的二聚体倾向于分裂；因此，这种GTP循环对于微管的动态不稳定性是必不可少的。

　　当结合到微管中时，微管蛋白积累了许多翻译后修饰，其中许多是这些蛋白质所特有的。这些修改包括detyrosination， 乙酰化，polyglutamylation，polyglycylation，磷酸化，泛素化，SUMO化，和棕榈酰化。对一些微管中的乙酰化进行了许多科学研究，特别是α-微管蛋白N-乙酰转移酶（ATAT1），它被证明在许多生物和分子功能中发挥重要作用，它与许多人类疾病相关，特别是神经系统疾病。